Amilasi e cellulasi come enzimi alimentari
Amilasi come enzima alimentare
L'alfa-amilasi, derivata da Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis e Aspergillus niger, ha un pH ottimale di 5,0-7,0, è resistente alle alte temperature e appartiene alle endonucleasi. Idrolizza casualmente i legami glicosidici alfa-1,4 nelle molecole di amido per generare destrine e oligosaccaridi. L'aggiunta di amilasi come enzima alimentare al mangime di animali giovani (suinetti, pulcini) può compensare la carenza di enzimi endogeni e migliorare la velocità di digestione dell'amido.
β-amilasi, derivata da orzo e patata dolce (estratti vegetali); Bacillus subtilis (fermentazione microbica), con un pH ottimale di 5,0-6,5, ha una scarsa resistenza alla temperatura e appartiene all'enzima esolitico. Idrolizza i legami β-1,4-glicosidici dall'estremità non riducente dell'amido per produrre maltosio. Utilizzato in combinazione con alfa-amilasi. come un Enzima alimentareper aumentare la produzione di maltosio negli enzimi dei mangimi, migliorare la palatabilità e favorire la decomposizione dell'amido di origine vegetale (come grano e mais) nei mangimi acquatici.
saccarificanteEnzima alimentare(glucosio amilasi), derivato da Aspergillus niger e Rhizopus purpureus, con un pH ottimale di 4,0-5,0 e moderata resistenza alla temperatura (50-60°C), appartiene agli enzimi esolitici per mangimi. Idrolizza i legami glicosidici alfa-1,4 e alfa-1,6 all'estremità non riducente dell'amido per produrre glucosio. L'uso di enzimi per mangimi può aumentare il contenuto di glucosio, promuovere l'assorbimento energetico (particolarmente indicato per diete ad alto contenuto di amido) e, in combinazione con le proteasi, ridurre la produzione di gas di fermentazione intestinale e i tassi di diarrea.
Isoamilasi (deramificanteEnzima alimentare), derivato da batteri produttori di gas e Bacillus subtilis, è più adatto per pH 6,0-7,0 e temperature intorno ai 50°CPartecipa all'idrolisi specifica dei legami glicosidici α-1,6 nell'amido ramificato, producendo amido lineare. Utilizzato per decomporre l'amido resistente (come l'amilopectina nei fagioli) e ridurre il gonfiore intestinale.
Cellulasi come Enzima alimentare
L'endo β -1,4-glucanasi, derivata da Trichoderma e Aspergillus niger, ha un pH ottimale di 4,5-5,5 e una moderata resistenza alla temperatura (40-50°C). Appartiene agli endoenzimi e idrolizza casualmente i legami β-1,4-glicosidici all'interno della cellulosa per generare oligosaccaridi a catena corta. Utilizzato per decomporre la cellulosa nelle pareti cellulari delle piante, migliorare l'efficienza di utilizzo dell'energia nei mangimi a base di cereali (come grano, orzo) e alleviare il problema dell'elevata viscosità intestinale causata dalle fibre negli animali monogastrici (suini, pollame).
La β-1,4-glucanasi extracellulare, derivata da Penicillium e Bacillus, è più adatta per pH 5,0-6,0 e ha una debole resistenza alla temperatura (35-45°C). Appartiene agli enzimi extracellulari e idrolizza i legami β-1,4-glicosidici dall'estremità non riducente delle catene di cellulosa per produrre disaccaridi di cellulosa. Può agire come enzima alimentare in sinergia con le endonucleasi per migliorare l'efficienza di decomposizione completa delle fibre e favorire la degradazione del foraggio grezzo negli alimenti per ruminanti.
La β - glucosidasi, derivata da Aspergillus niger e Rhizopus, ha un pH ottimale di 4,0-5,5 e resistenza alle basse temperature (30-40°C). Può idrolizzare i legami β-1,4 dei disaccaridi e degli oligosaccaridi della cellulosa per produrre glucosio. Come enzima alimentare, può ridurre l'accumulo di prodotti di decomposizione delle fibre (come i disaccaridi), prevenire l'inibizione dell'attività endonucleasica e migliorare il valore energetico dei prodotti finali della fermentazione delle fibre.
